Μοριακός και βιοχημικός χαρακτηρισμός βακτηριακών πεπτιδυλ-προλυλ-ισομερασών

Περίληψη

Οι πεπτίδυλ-πρόλυλ cis/trans ισομεράσες (PPIάσες, EC: 5.2.1.8) αποτελούν μια υπεροικογένεια συντηρημένων πρωτεϊνών, οι οποίες απαντώνται σε όλους τους οργανισμούς, ευκαρυωτικούς και προκαρυωτικούς. Καταλύουν την cis/trans ισομερίωση πεπτίδυλ-πρόλυλ δεσμών τόσο νεοσυντιθέμενων πρωτεϊνών όσο και ώριμων πρωτεϊνών στόχων, τροποποιώντας τη δομή τους ή τις ενδομοριακές αλληλεπιδράσεις τους και ως εκ τούτου επηρεάζουν τη λειτουργία τους. Τα μέλη της υπεροικογένειας των PPIασών διακρίνονται στις εξής οικογένειες: τις κυκλοφιλίνες (Cyclophilins), τις πρωτεΐνες που δεσμεύουν το FK506 (FKBPs) και τις παρβουλίνες (Parvulins). Οι PPIάσες, εκτός από την ενεργότητα PPIάσης, εμφανίζουν και ενεργότητα τσαπερόνης μέσω της οποίας επιτελείται η αναδίπλωση πρωτεϊνών και παρεμποδίζεται η δημιουργία πρωτεϊνικών συσσωματωμάτων. Σκοπός της παρούσας μελέτης είναι ο βιοχημικός και μοριακός χαρακτηρισμός των μελών της FKBP οικογένειας των μικροοργανισμών Azotobacter vinelandii και Escherichia coli. Αρχικά, πραγμ ...
περισσότερα

Περίληψη σε άλλη γλώσσα

Peptidyl prolyl cis/trans isomerases (PPIases, EC: 5.2.1.8) are ubiquitous folding proteins, present in eukaryotic and prokaryotic cells that catalyze the cis/trans isomerization of peptidyl prolyl bonds of newly synthesized target proteins, in which peptide bonds are thought to be synthesized exclusively in the trans conformation. Based on drug specificity PPIases are divided into three distinct and structurally unrelated subfamilies: the cyclophilins, which bind cyclosporin A, the parvulins, which bind the immunosuppressant juglone and the FKBPs, which bind the FK506. Additionally to the proven isomerase function of the majority of PPIase family members, they also demonstrate chaperone activity which allows them to prevent both newly synthesized polypeptide chains and assembled subunits from aggregating into nonfunctional structures, inducing conformational changes in mature target proteins, altering their structure and intermolecular interactions, thus affecting their activity. The ...
περισσότερα
Πρέπει να είστε εγγεγραμένος χρήστης για έχετε πρόσβαση σε όλες τις υπηρεσίες του ΕΑΔΔ  Είσοδος /Εγγραφή

Όλα τα τεκμήρια στο ΕΑΔΔ προστατεύονται από πνευματικά δικαιώματα.

Διεύθυνση Handle
http://hdl.handle.net/10442/hedi/35199
ND
35199
Εναλλακτικός τίτλος
Molecular and biochemical characterization of bacterial peptidyl-prolyl isomerases
Συγγραφέας
Ζωγράφου, Χρυσούλα Χρήστος
Ημερομηνία
2014
Ίδρυμα
Γεωπονικό Πανεπιστήμιο Αθηνών. Τμήμα Επιστήμης Φυτικής Παραγωγής
Εξεταστική επιτροπή
Κατινάκης Παναγιώτης
Χατζηπαυλίδης Ιορδάνης
Ταμπακάκη Αναστασία
Ζερβάκης Γεώργιος
Γεωργακόπουλος Δημήτριος
Δήμου Μαρία
Αντωνίου Πολύμνια
Επιστημονικό πεδίο
Φυσικές Επιστήμες
Βιολογικές Επιστήμες
Γεωργικές Επιστήμες
Γεωργική Βιοτεχνολογία
Λέξεις-κλειδιά
Cis/trans ισομερίωση; Ομαδική κίνηση σε επιφάνεια; Κολυμβητική κίνηση; Βιοϋμένιο; FKBP
Χώρα
Ελλάδα
Γλώσσα
Ελληνικά
Άλλα στοιχεία
233 σ., εικ., πιν., σχημ., γραφ.