Δομική μελέτη υπερμοριακών συστημάτων. Μοριακή δομή του συμπλόκου των ανοσοσφαιρινικών περιοχών Ζ1 και Ζ2 της τιτίνης με την τελετονίνη

Περίληψη

Η τιτίνη είναι το μεγαλύτερο πεπτίδιο των σπονδυλωτών, μία γιγαντιαία πρωτε-ΐνη των μυών μήκους περίπου 1.2μm, που εκτείνεται κατά μήκος του μισού μυϊκού σαρ-κομερούς, από τον Ζ-δίσκο μέχρι την Μ-γραμμή. Οι κύριες λειτουργίες της τιτίνης είναι: 1. Στο τμήμα του παχέος νήματος (μυοσίνη) των μυοϊνιδίων, το μόριο της τιτίνης ρυθμί-ζει την ακριβή αρμολόγηση δρώντας ως ένας πρωτεϊνικός κανόνας 2. Το υπόλοιπο μόριο της τιτίνης σχηματίζει ελαστικούς συνδέσμους μεταξύ του τέλους του παχέος νήματος και του Ζ-δίσκου. Αυτοί οι σύνδεσμοι επιτρέπουν στο μυ να έχει πα-θητική τάση και επίσης διατηρούν τα παχέα νήματα κεντρωμένα μεταξύ των Ζ-δίσκων. Το αμινοτελικό τμήμα της τιτίνης αποτελείται από δύο ανοσοφαιρινικές περιοχές, αποκαλούμενες Ζ1Ζ2 και αλληλεπιδρά με μία άλλη πρωτεΐνη του σαρκομερούς, μο-ριακού βάρους 19kD, την τελετονίνη. Η τελετονίνη, μία πρωτεΐνη 167 αμινοξέων, εντο-πίζεται αποκλειστικά στους καρδιακούς και γραμμωτούς μυς, παρέχοντας χωροταξικά καθορισμένα σημεία σύνδεσης με άλλες πρω ...
περισσότερα

Περίληψη σε άλλη γλώσσα

Titin is the largest polypeptide yet discovered, a giant multi-domain protein from vertebrate striated muscles of about 1.2 μm length, spanning through one half of the mus-cle sarcomere, from the Z-disk to the central M-line. Titin’s main functions are: 1. In the thick (myosin) filament part of the myofibril the titin molecule regulates exact myosin assembly by acting as a giant template or “protein-ruler”. 2. The remainder of the titin molecule forms an elastic connection between the end of the thick filaments and the Z-disk. These connections give muscle its passive tension and they also keep thick filaments centered between Z-discs. The N-terminus of titin consists of two immunoglobulin-like (IG) domains, re-ferred as Z1Z2 domains and interacts with a 19 kD sarcomeric protein, known as tele-thonin. Telethonin, a 167aa protein, is found exclusively in striated and cardiac muscle providing spatially defined binding sites for other sarcomeric proteins at the N terminal of titin. Scope ...
περισσότερα

Όλα τα τεκμήρια στο ΕΑΔΔ προστατεύονται από πνευματικά δικαιώματα.

DOI
10.12681/eadd/19099
Διεύθυνση Handle
http://hdl.handle.net/10442/hedi/19099
ND
19099
Εναλλακτικός τίτλος
Structural study of supramolecular systems. Molecular structure of the complex between the imunoglobular domains z1 & z2 of titin with telethonin
Συγγραφέας
Πινότσης, Νικόλαος
Ημερομηνία
2003
Ίδρυμα
Εθνικό και Καποδιστριακό Πανεπιστήμιο Αθηνών (ΕΚΠΑ). Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας
Εξεταστική επιτροπή
Δημόπουλος Κωνσταντίνος
Καλοκαιρινός Αντώνιος
Μαυρίδης Αριστείδης
Παπαϊωάννου Ιωάννης
Βοργιάς Κωνσταντίνος
Μεντζαφός Δημήτριος
Ηλιόπουλος Ηλίας
Επιστημονικό πεδίο
Φυσικές Επιστήμες
Χημεία
Λέξεις-κλειδιά
Πρωτεΐνες; Τελετονίνη; Ανοσοσφαιρινικές περιοχές Ζ1, Ζ2; Μοριακή δομή; Πρωτεΐνες, Κρυσταλλογραφία; Πείραμα πολλαπλής ανωμάλου διασποράς
Χώρα
Ελλάδα
Γλώσσα
Ελληνικά
Άλλα στοιχεία
224 σ., εικ.
Στατιστικά χρήσης
ΠΡΟΒΟΛΕΣ
Αφορά στις μοναδικές επισκέψεις της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Google Analytics.
ΞΕΦΥΛΛΙΣΜΑΤΑ
Αφορά στο άνοιγμα του online αναγνώστη.
Πηγή: Google Analytics.
ΜΕΤΑΦΟΡΤΩΣΕΙΣ
Αφορά στο σύνολο των μεταφορτώσων του αρχείου της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
ΧΡΗΣΤΕΣ
Αφορά στις μοναδικές επισκέψεις της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
Σχετικές εγγραφές (με βάση τις επισκέψεις των χρηστών)