Μοριακή και βιοχημική ανάλυση των βακτηριακών παρβουλινών και κυκλοφιλινών

Περίληψη

Οι πεπτιδύλ-προλύλ cis/trans ισομεράσες (PPIάσες, EC: 5.2.1.8) αποτελούν μια υπεροικογένεια ενζύμων που καταλύουν την αργή διαδικασία της cis/trans ισομερίωσης των πεπτιδικών δεσμών που προηγούνται της προλίνης, σε διαφορετικά στάδια αναδίπλωσης των πρωτεϊνών στόχων, ως ένζυμα πουβοηθούν την αναδίπλωση. Οι πεπτιδύλ-προλύλ cis/trans ισομεράσες, είναι ένζυμα που απαντώνται σε όλους τους οργανισμούς και σε όλα τα κυτταρικά διαμερίσματα. Τα μέλη της υπεροικογένειας τωνPPIασών διακρίνονται στις εξής οικογένειες: τις κυκλοφιλίνες (Cyclophilins), τις πρωτεΐνες που δεσμεύουν το FK506 (FKBPs) και τις παρβουλίνες (Parvulins). Οι τρεις οικογένειες PPIασών έχουν διακριτά υποστρώματα ενώ έχουν αποδειχθεί ευαίσθητες σε διαφορετικούς τύπους αναστολέων. Η πλειονότητα τωνPPIασών, εκτός από την ενεργότητα PPIάσης, εμφανίζουν και ενεργότητα τσαπερόνης μέσω της οποίας επιτελείται η αναδίπλωση πρωτεϊνών και παρεμποδίζεται η δημιουργία πρωτεϊνικών συσσωματωμάτων.Επίσης, οι PPIάσες έχει βρεθεί ότι εμπλέκοντα ...
περισσότερα

Περίληψη σε άλλη γλώσσα

The peptidyl prolyl cis/trans isomerases (PPIases, EC 5.2.1.8) are enzymes that accelerate the slowcis/trans isomerization of peptidyl-prolyl bonds in different folding states of a target protein, while, theycan also act on polypeptides, as folding helper enzymes. Prolyl isomerases are ubiquitous proteins, whichare found in all organisms and all cellular compartments. At least three different families, cyclophilins,FK506-binding proteins (FKBPs) and parvulins constitute the enzyme class of PPIases. Additionally to theproven isomerase function of the majority of PPIase family members, they also demonstrate chaperoneactivity which allows them to prevent both newly synthesized polypeptide chains and assembled subunitsfrom aggregating into nonfunctional structures, inducing conformational changes in mature target proteins,altering their structure and intermolecular interactions, thus affecting their activity. PPIases have beenfound to take part in a great number of physiological processes ...
περισσότερα
Πρέπει να είστε εγγεγραμένος χρήστης για έχετε πρόσβαση σε όλες τις υπηρεσίες του ΕΑΔΔ  Είσοδος /Εγγραφή

Όλα τα τεκμήρια στο ΕΑΔΔ προστατεύονται από πνευματικά δικαιώματα.

Διεύθυνση Handle
http://hdl.handle.net/10442/hedi/43200
ND
43200
Συγγραφέας
Σκαγιά, Αγγελική Δ.
Ημερομηνία
2016
Ίδρυμα
Γεωπονικό Πανεπιστήμιο Αθηνών. Τμήμα Επιστήμης Φυτικής Παραγωγής. Εργαστήριο Γενικής και Γεωργικής Μικροβιολογίας
Εξεταστική επιτροπή
Κατινάκης Παναγιώτης
Χατζηπαυλίδης Ιορδάνης
Ταμπακάκη Αναστασία
Αντωνίου Πολυμνία
Ζερβάκης Γεώργιος
Γεωργακόπουλος Δημήτριος
Δήμου Μαρία
Επιστημονικό πεδίο
Γεωργικές Επιστήμες
Γεωργία, Δασοκομία, και Αλιεία
Γεωργική Βιοτεχνολογία
Λέξεις-κλειδιά
Ισομερίωση; Παρβουλίνες; Κυκλοφιλίνες; Ομαδική κίνηση σε επιφάνεια; Κολυμβητική κίνηση; Κολυμβητική κίνηση
Χώρα
Ελλάδα
Γλώσσα
Ελληνικά
Άλλα στοιχεία
278 σ., εικ., πιν., σχημ., γραφ.