Μελέτη της αλληλεπίδρασης συστατικών της χρωματίνης με την εσωτερική πυρηνική μεμβράνη σε σωματικά και σπερματικά κύτταρα

Περίληψη

Μια σειρά από μορφολογικές παρατηρήσεις καταδεικνύουν την στενή επαφή ενός μεγάλου μέρους της ετεροχρωματίνης με την πυρηνική περιφέρεια. Στην παρούσα εργασία έγινε μια προσπάθεια διασαφήνισης της μοριακής βάσης της αλληλεπίδρασης αυτής. Αρχικά, βρέθηκε ότι ο LBR, μια πρωτεΐνη της εσωτερικής πυρηνικής μεμβράνης, αλληλεπιδρά με πολυνουκλεοσώματα και η αλληλεπίδραση αυτή επιτυγχάνεται μέσω του αμινο-τελικού του τμήματος. Στη σύνδεση δεν φαίνεται να συμμετέχει η επαναλαμβανόμενη ακολουθία από αργινίνες και σερίνες (RS) του LBR, δεδομένου ότι το ανασυνδυασμένο αμινο-τελικό άκρο που έχει εκφραστεί στα βακτήρια ως πρωτεΐνη σύντηξης με την τρανσφεράση της γλουταθειόνης (GST) και από το οποίο έχει αφαιρεθεί η RS ακολουθία (GST-ΔRS) συνδέεται στα πολυνουκλεοσώματα με την ίδια ικανότητα όπως και το αγρίου τύπου αμινο-τελικό άκρο (GST-wtNt). Στη συνέχεια, έγινε προσπάθεια να βρεθεί με ποιο συστατικό των νουκλεοσωμάτων αλληλεπιδρά ο LBR. Πειράματα συγκατακρήμνισης έδειξαν ότι το αμινο-τελικό άκ ...
περισσότερα

Περίληψη σε άλλη γλώσσα

Morphological observations suggest a close association between heterochromatin and the nuclear envelope. To investigate the molecular aspects of this association, we initially demonstrated that polynucleosomal particles isolated from avian erythrocytes bind to LBR, an integral protein of the inner nuclear membrane. Binding is mediated by the basic nucleoplasmic N-terminal domain of LBR. A fusion protein containing GST and the N-terminal domain of LBR (GST-wtNt) associates efficiently with the polynucleosomal particles. The arginine/serine-rich (RS) stretch of LBR does not seem to be critical for this association, since a similar fusion protein lacking the RS stretch (GST-ΔRS) also binds efficiently to the polynucleosomal particles. To determine whether LBR associates with histones, we performed pull-down experiments using isolated histones and GST-wtNt. The N-terminal domain of LBR binds preferentially to histones H3 and H4, but not to histones H2A, H2B and H1. To analyze the binding ...
περισσότερα
Πρέπει να είστε εγγεγραμένος χρήστης για έχετε πρόσβαση σε όλες τις υπηρεσίες του ΕΑΔΔ  Είσοδος /Εγγραφή

Όλα τα τεκμήρια στο ΕΑΔΔ προστατεύονται από πνευματικά δικαιώματα.

DOI
10.12681/eadd/14813
Διεύθυνση Handle
http://hdl.handle.net/10442/hedi/14813
Εναλλακτικός τίτλος
Study of the interaction between chromatin and the inner nuclear membrane
Συγγραφέας
Δρόσου, Βικτώρια Βασίλειος
Ημερομηνία
2005
Ίδρυμα
Αριστοτέλειο Πανεπιστήμιο Θεσσαλονίκης (ΑΠΘ). Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας. Τομέας Οργανικής Χημείας και Βιοχημείας. Εργαστήριο Βιοχημείας
Εξεταστική επιτροπή
Γιαννακούρος Θωμάς
Βαβάτση Νόρμα
Κυριακίδης Δημήτριος
Σκούρας Ζαχαρίας
Γιουψάνης Τριανός
Χόλη Παπαδοπούλου Θεοδώρα
Νικολακάκη Ελένη
Επιστημονικό πεδίο
Φυσικές Επιστήμες
Χημεία
Λέξεις-κλειδιά
Υποδοχέας Β λαμίνης; Ετεροχρωματίνη; Πρωταμίνη 1; Ιστόνες; Κινάση πρωτεϊνών αργινίνης; Κινάση πρωτεϊνών σερίνης 1
Χώρα
Ελλάδα
Γλώσσα
Ελληνικά
Άλλα στοιχεία
186 σ., εικ.