Συντονισμένη ρύθμιση της έκκρισης πρωτεϊνών από βακτηριακές μεμβράνες μέσω του IRA1 μοριακού διακόπτη της SecA ατράσης

Περίληψη

Το κύτταρο είναι ένα εργοστάσιο παραγωγής πρωτεϊνικών μορίων. Το 30% των παραγόμενων πρωτεϊνών εντοπίζονται στον εξωκυτταροπλασματικό χώρο, διαδεικνύοντας την εκκριτική διαδικασία ως εντελώς απαραίτητη για την ζωή του κυττάρου. Στα βακτήρια, το πειραματικό σύστημα που χρησιμοποιείται στην παρούσα διατριβή για την μελέτη της διαδικασίας της έκκρισης, εντοπίζεται πληθώρα εκκριτικών μηχανών (μεταθετάσες). Οι μεταθετάσες με κατανάλωση ενέργειας από την υδρόλυση νουκλεοτιδίων ή από την βαθμίδωση του δυναμικού των πρωτονίων κατά μήκος της μεμβράνης, επιτελούν την μεταφορά των πρωτεϊνών διαμέσου της λιπιδικής διπλοστοιβάδας προς στο εξωτερικό του κυττάρου. Από τις παραπάνω εκκριτικές μηχανές μόνο η Sec, είναι απαραίτητη για την φυσιολογική λειτουργία του βακτηριακού κυττάρου, καθώς εκκρίνει τις περισσότερες πρωτεΐνες και γι’ αυτό μελετάται διεξοδικότερα στην παρούσα ανάλυση. Ο βασικός πυρήνας της Sec μεταθετάσης αποτελείται από τoυς ολιγομερείς SecYEG σχηματισμούς που μοιάζουν με πόρους στη ...
περισσότερα

Περίληψη σε άλλη γλώσσα

The cell constitutively synthesizes proteins. 30% of the proteome is extracytoplasmic rendering secretion as a basic process of the cell life. In Bacteria, the experimental system that we use in this thesis, exist a variety of secretory machines (translocases). Transocases with the expenditure of energy, either in the form of ATP or in the form of gradient of protons in the membrane, secretes proteins through the lipid bilayer towards the extracellular space. From all the above secretory machines, only Sec translocase is essential for life, since it secretes the majority of the exracytoplasmic proteins and that is why it is studied in more detail in this analysis. The basic core of Sec translocase consists of the SecYEG oligomeric pore-like structures in the membrane and the peripheral protein SecA. Although SecA is a processive enzyme “moving” along preprotein secreted substrates, it shares homology with nucleic acid helicases. More specifically it contains a helicase amino terminal c ...
περισσότερα
Πρέπει να είστε εγγεγραμένος χρήστης για έχετε πρόσβαση σε όλες τις υπηρεσίες του ΕΑΔΔ  Είσοδος /Εγγραφή

Όλα τα τεκμήρια στο ΕΑΔΔ προστατεύονται από πνευματικά δικαιώματα.

DOI
10.12681/eadd/16003
Διεύθυνση Handle
http://hdl.handle.net/10442/hedi/16003
Εναλλακτικός τίτλος
Cordinated regulation of protein secretion from bacterial membranes through the IRA1 molecular switch of SecA atrase
Συγγραφέας
Βρόντου, Ελευθερία Ιωάννης
Ημερομηνία
2004
Ίδρυμα
Πανεπιστήμιο Κρήτης. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Βιολογίας
Εξεταστική επιτροπή
Οικονόμου Αναστάσιος
Θηραίος Γεώργιος
Αλεξανδράκη Δέσποινα
Τζαμαριάς Δημήτρης
Τοκατλίδης Κωνσταντίνος
Παπαματθαιάκης Ιωσήφ
Μπουριώτης Βασίλειος
Κοκκινίδης Μιχάλης
Λέξεις-κλειδιά
Ατράση; Ελικάση; DEAD κινητήρας; Έκκριση πρωτεϊνών
Χώρα
Ελλάδα
Γλώσσα
Ελληνικά
Άλλα στοιχεία
254 σ., εικ.