Μελέτες δομής δραστικότητας μη πεπτιδικών μιμητών της δραστικής περιοχής SFLLR του υποδοχέα της θρομβίνης

Περίληψη

Thrombin, a multifunctional serine protease, is the most potent physiological activator of blood platelets, an activity critical for normal haemostasis and platelet dependent arterial thrombosis underlies most myocardial infarctions. Activation of platelets by thrombin, leads to granule secretion, fibrinogen receptor expression and formation of multicellular platelet aggregates. Most of these actions on human platelets, are mediated, at least in part, by a G protein coupled receptor known as PAR 1. Activation of this receptor, occurs by cleavage of an extracellular N terminal domain. The newly generated N terminus unmasked by thrombin induced cleavage, served as a “tethered” ligand which binds intramolecularly to effect receptor activation. Synthetic peptides corresponding to at least the first five aminoacids of the new N terminus (SFLLR) mimic thrombin effectively. Pharmacophoric groups of Phe, Arg and a ...
περισσότερα
Πρέπει να είστε εγγεγραμένος χρήστης για έχετε πρόσβαση σε όλες τις υπηρεσίες του ΕΑΔΔ  Είσοδος /Εγγραφή

Όλα τα τεκμήρια στο ΕΑΔΔ προστατεύονται από πνευματικά δικαιώματα.

Διεύθυνση Handle
http://hdl.handle.net/10442/hedi/14415
Συγγραφέας
Φατσέας, Παναγιώτης Χαρ.
Ημερομηνία
2002
Ίδρυμα
Πανεπιστήμιο Πατρών. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας
Επιστημονικό πεδίο
Φυσικές Επιστήμες
Χημεία
Χώρα
Ελλάδα
Γλώσσα
Ελληνικά
Άλλα στοιχεία
170 σ. : εικ., πίν., σχήματα